6. Фракционный состав казеина

1). Характеристика основных фракций.

2). Физико-химические свойства казеина.

В свежевыдоенном молоке казеин присутствует в форме мицелл, построенных из казеиновых комплексов. Казеиновый комплекс состоит агломерата (скопления) основных фракций: a, b, Y, Н -казеинов, которые имеют несколько генетических вариантов.

Согласно последним данным казеин можно разделить по схеме (рис.1), составленной на основе ревизии комитета по номенклатуре и методологии белков ассоциации американских ученых в области молочной промышленности.(ADSA).

Все фракции казеина содержат фосфор, в отличие от сывороточных белков. Группа as-казеинов обладает наибольшей электрофоретической подвижностью из всех казеиновых фракций.

as1-казеин - основная фракция as-казеинов. Молекулы as1-казеина состоят из простой номенклатурной цепи, содержащей 199 аминоклислотных остатков. Подобно b-казеину и в отличие от Н-казеина не содержит цистин. as2-казеин - фракция as-казеинов. Молекулы as2-казеина состоят из простой полептиптидной цепи, содержащей 207 аминокислотных остатков. Имеет свойства, общие как с as1-казеином, так и с Н-казеином. Подобно Н-казеину и в отличие от as1-казеина содержит два остатка цистеина:

­as-казеин - фракция as-казеинов. Содержание ее составляет 10% от содержания as1-казеина. Имеет структуру, идентичную структуре as1-казеина, за исключением расположения фосфатной группы.

b-казеин, молекулы его состоят из простой политептидной цепи, содержат 209 аминокислотных остатков. Не имеет в своем составе цистеина и при концентрации ионов кальция, равной концентрации, их в молоке, нерастворим при комнатной температуре. Эта фракция наиболее гидрофобная, благодаря высокому содержанию пролина.

Н-казеин - имеет хорошую растворимость, ионы кальция не осаждают его. При действии сычужного и других протеолитических ферментов Н-казеин - распадается на пары - Н-казеин, осаждающийся вместе с as1, as2 - b- казеинами. Н-казеин является фосфогликопротеидом: содержит - триуглеводгалактозу, галактозамин и N-ацетил -нейралиновую (сиаловую) кислоту.

Группа U-казеинов являются фрагментами b-казеина, образовавшиеся путем протеолиза b-казеина ферментами молока.

Сыворотные белки - являются термолабильными. Начинают свертываться в молоке при температуре 69оС. Это простые белки, они построены практически только из аминокислот. Содержат в значительном количестве серосодержащие аминокслоты. Не коагулируют под действием сычужного фермента.

Лактоальбуминовая фракция - это фракция термолабильных сывороточных белков, которая не осаждается из молочной сыворотки при полунасыщении ее сульфатом аммония. Она - представлена b-лактоглобулином и a-лактоальбумином и альбумином сыворотки крови.

b-лактоглобулин - основной белок сыворотки. Нерастворим в воде, растворяется только в разбавленных растворах солей. Содержит свободные сульфгидрильные группы в виде остатков цистеина, которые участвуют в образовании привкуса кипяченого молока при тепловой обработке последнего. a-лактоальбумин - второй основной белок сыворотки. Выполняет особую роль в синтезе лактозы, является компонентом фермента лактозосинтетазы, который катализирует образование лактозы из уридин-дифосфатгалактозы и глюкозы.

Альбумин сыворотки крови попадает в молоко из крови. Содержание этой фракции в молоке коров, больных маститом, значительно больше, чем в молоке здоровых коров.

Иммуноглобулины - это фракция термолобильных сывороточных белков, осаждаемая из молочной сыворотки при полунасыщении ее сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. Она является гликопротеидами. Объединяет группу высокомолекулярных белков, имеющих общие физико-химические свойства и содержащих антитела. В молозиве количество этих белков очень велико и составляет 50-75% от содержания всего белка молозива.

Иммуноглобулины очень чувствительны к нагреванию. Иммуноглобулин разделяют на три класса: Uг. , Ur M (UM) и Ur А (UА), а класс Ur в свою очередь делится на 2 подкласса: Ur (U1) и Ur 2 (U2).Основной фракцией иммуноглоубинов является Ur 1

Протеозо-пептонная фракция (20%) относится к термостабильным высокомолекулярным пептидам, которые не выпадают в осадок при выдерживании при 95оС в течение 20 мин. и последующем подкислении до рН 4,6, но осаждаются 12%-ной трихлоруксусной кислотой. Протеозо-пептонная фракция представляет собой смесь фрагментов молекул белков молока. Эта фракция является промежуточной между собственно белковыми веществами и полипептидами. Электрофорез в полиакриламидном Геле выявил около 15 электрофоретическки различных зон, основные из которых - компоненты 3,5 и 8 - характеризуются низким содержанием ароматических аминокислот и метионина и сравнительно высоким - глутаминовой и аспаргиновой аминокислот. Содержат углеводы.

5. Физические свойства молока

1). Плотность, вязкость, поверхностное натяжение.

2). Осмотическое давление и температура замерзания.

3). Удельная электропроводность.

Плотность молока или объемная масса р при 20оС колеблется от 1,027 до1,032 г/см2, выражается и в градусах лактоденсиметра. Плотность зависит от температуры (понижается с ее повышением), химического состава (понижается при увеличении содержания жира и повышением при увеличении количества белков, лактозы и солей), а также от давления, действующего на него.

Плотность молока, определенная сразу же после доения ниже плотности, измеренной через несколько часов на 0,8-1,5 кг/м3. Это объясняется улетучиванием части газов и повышением плотности жира и белков. Поэтому плотность заготовляемого молока необходимо измерять не ранее чем через 2 часа после дойки.

Величина плотности зависит от лактационного периода, болезней животных, пород, кормовых рационов. Так. молозиво и молоко полученные от разных коров, имеют высокую плотность за счет повышенного содержания белков, лактозы, солей идругих составных частей.

Определяют плотность различными методами, технометрическими, ареометрическими и гидростатическими весами (плотность мороженого и молока в Германии).

На плотность молока влияют все его составные части - их плотность, которые имеют следующую плотность:

вода - 0,9998; белок - 1,4511; жир - 0,931;

лактоза - 1,545; соли - 3,000.

Плотность молока изменяется от содержания сухих веществ и жира. сухие вещества повышают плотность, жир понижают. На плотность оказывают влияние гибратация белков и степень отвердевания жира. Последнее зависит от температуры, способа обработки и частично от механических воздействий. С повышением температуры плотность молока уменьшается. Это объясняется прежде всего изменением плотности воды - главной составной части молока. В диапазоне температур от 5 до 40оС плотность свежего обезжиренного молока в пересчете на плотность воды с повышением температуры снижается сильнее. Такое отклонение не наблюдается в опытах с 5%-ным раствором лактозы.

Поэтому снижение плотности молока можно объяснить изменением гидратации белков. В диапазоне температур от 20 до 35оС можно наблюдать особенно сильное падение плотности сливок. Оно обусловлено фазовым переходом «твердый-жидкий» - в молочном жире.

Коэффициент расширения молочного жира значительно выше, чем воды. По этой причине плотность сырого молока при колебаниях температуры изменяется сильнее, чем плотность обезжиренного молока. Эти изменения тем больше, чем выше содержание жира.

Между плотностью, содержанием жира и сухого обезжиренного остатка существует прямая связь. Так как содержание жира определяют традиционным методом, а плотность измеряют быстро ареометром, то можно быстро и просто рассчитать содержание сухих веществ в молоке без трудоемкого и длительного определения сухих веществ путем сушки при 105оС. Для чего используют формулы пересчета:

С=4,9×Ж+А + 0,5; СОМО=Ж+А+ 0,76,

где С - массовая доля сухих веществ, %

СОМО - массовая доля сухого обезжиренного молочного остатка, %; Ж - массовая доля жира, %; А - плотность в градусах ареометра, (оА); 4.9, 4, 5; 0.5; 0.76 - постоянные коэффициенты.

Плотность отдельных молочных продуктов как и плотность молока зависит от состава. Плотность обезжиренного молока выше, чем сырого и постоянные коэффициенты.

Плотность отдельных молочных продуктов как и плотность молока зависит от состава. Плотность обезжиренного молока выше, чем сырого и _________. С увеличением жира плотность сливок снижается. Устанавливать плотность твердых и пастообразных молочных продуктов труднее, чем жидких. У сухого молока различают фактическую плотность и насыпной вес. Для контроля фактической плотности используют специальные ---нометры. Плотность сливочного масла, как и сухого молока, зависит не только от количества влаги и сухого обезжиренного остатка, но и от содержания воздуха. Последний определяют флотационным методом. Это позволяет определить содержание воздуха в масле по его плотности. Метод этот приближенный, но на практике этого достаточно.

Плотность молока изменяется при фальсификации - при добавлении Н2О понижается, и повышается при подснятии сливок или разбавлении обезжиренным молоком. Поэтому по величине плотности косвенно судят о натуральности молока при подозрении на фальсификацию. Однако молоко не удовлетворяющее требованиям ГОСТ 13264-88 по плотности, т. е. ниже 1,027 г/см3, но цельность которой подтверждена стойловой пробой, принимается как сортовое.

Вязкость или внутреннее трение, нормального молока при 20оС в среднем составляет 1,8×10-3Па.с. Она зависит главным образом от содержания казеина и жира, дисперсности мицелл казеина и шариков жира, степени их гидратации и агрегирования сывороточные белки и лактоза незначительно влияют на вязкость.

В процессе хранения и обработки молока (перекачивание, гомогенизация, пастеризация и т. д.) вязкость молока повышается. Это объясняется увеличением степени диспергирования жира, укрупнением белковых частиц, адсорбцией белков на поверхности шариков жира и т. д.

Практический интерес представляет вязкость сильноструктурированных молочных продуктов - сметаны, простокваши, кисломолочных напитков и пр.

Поверхностное натяжение - молока ниже поверхностного натяжения Н2О (равно 5×10-3 н/м при t -20оС). Более низкое по сравнению с Н2О значение поверхностного натяжения объясняется наличием в молоке ПАВ - фосфолипидов, белков, жирных кислот и т. д.

Поверхностное натяжение молока зависит от его температуры, химического состава, состояния белков, жира, активности липазы, продолжительности хранения, режимов технической обработки и т. д.

Так, поверхностное натяжение снижается при нагревании молока и особенно сильно при его ___лизе. так как в результате гидролиза жира образуют ПАВ - жирные кислоты, ди- и моноглицериды, понижающие величину поверхностной энергии.

Температура кипения молока несколько выше Н2О вследствие наличия в молоке солей и отчасти сахара. Она равно 100,2оС.

Удельная электропроводность. Молоко - плохой проводник тепла. Ее обуславливают главным образом ионы Cl-, Na+, K+, N. Электрически заряженные казеин, сывороточные белки. Она равна 46×10-2 См. м-1 зависит от лактационного периода, породы животных и др. Молоко, полученное от животных, больных маститом, имеет повышенное электро_______________________

Осмотическое давление и температура замерзания. Осмотическое давление молока близко по величине к осмотическому давлению крови животного и в среднем составляет 0,66 мга. Оно обусловлено высокодисперсными веществами: лактозой и хлоридами. Белковые вещества, коллоидные соли незначительно влияют на осмотическое давление, жир практически не влияет.

Осмотическое давление рассчитывают по температуре замерзания молока, которая равна -0,54оС по формуле согласно законам Рауля и Вант-Гоффа

Росм. = t×2,269/К, где t - понижение температуры замерзания исследуемого раствора; С; 2,269 - осмотическое давление 1 моль вещества в 1 л раствора, мпа; К - криоскопическая постоянная растворителя, для воды равна 1,86.

Следовательно: Р осм. =0,54×2,269/1,86+0,66 мпа.

Осмотическое давление молока, как и других физиологических жидкостей животных поддерживается на постоянном уровне. Поэтому при повышении в молоке содержания хлоридов в результате изменения физиологического состояния животного, особенно перед концом лактации или при заболевании, происходит одновременное снижение количества другого низкомолекулярного компонента молока - лактозы.

Температура замерзания также постоянная физико-химическое свойство молока, т. к. оно обуславливается только истинно расторимыми составными частями молока: лактозой и солями, причем последние содержатся в постоянной концентрации. Температура замерзания колеблется в узких пределах от -0,51 до -0,59оС. Она изменяется в течение лактационного периода при заболевании животного и при фальсификации молока воды или соды. И вследствие отклонения приращения лактозы. В начале лактации температуры замерзания понижается (-0,564оС) в середине - повышается (-0,55оС); в конце снижается (-0,581оС).

В12 удовлетворяется за счет синтеза его микрофлорой желудочно-кишечного тракта. В молоке витамина В12 содержится около 0,4 мкг на 100 г (суточная потребность составляет 3 мкг). Молоко и молочные продукты покрывают более 20% суточной потребности человека в витамине В12 Аскорбиновая кислота (витамин С). Она участвует в окислительно-восстановительных процессах, происходящих в организме. ...

Молочных продуктов при хранении – 2 ч. 8. Биохимические функции, строение и состав мышечной ткани – 6 ч. 9. Биохимия созревания мяса – 6 ч. Всего 26 ч. Темы лабораторно-практических занятий 1. Определение основных компонентов, биохимических и физико-химических показателей молока 6 ч. 2. Определение биохимических и физико-химических показателей при обработке молока и выработке...

Полученного от здоровых вотных, в хозяйствах благополучных но заразным болезням. Вкус и запах типичный для каждого вида, без посторонних прикусов и запахов. Кроме того, обязательным условием ветеринарно-санитарной экспертизы сыров является определение в готовом продукте массовых долей жира. влаги и поваренной соли. Таблица 6 .Балльная оценка качества сыра Показатель Максимальное количество...

Степени дисперсности и стабильности жировой фазы. Центробежная очистка не вызывает существенных изменений жира. Степень обезжиривания при сепарировании зависит от состава, физико-химических свойств молока, степени диспергирования жира, плотности, вязкости и кислотности. Отрицательно на степени обезжиривания сказываются длительное хранение молока при низких температурах, предварительное...

Казеин представлен в виде сложного белка, который образуется за счет казеиногена. Из этого белка состоит молоко на 80%, при этом на сывороточный протеин приходятся остальные 20%. При скисании происходит свертывание молока и в виде творожного сгустка в осадок выпадает казеин. Следовательно, основную часть творога составляет именно этот белок.

В качестве спортивного питания казеинат кальция особо популярен среди любителей бодибилдинга и фитнеса. Он в два раза медленнее обрабатывается и переваривается в организме по сравнению с сывороточным. Если быть точнее, казеиновый протеин переваривается на протяжении семи часов. Преимущественно рост мышц приходится на время сна, именно поэтому рассматриваемый белок рекомендуется принимать на ночь перед сном. Может сложиться ошибочное мнение о том, что медленное усвоение казеина организмом негативно отражается, но в данном случае это свидетельствует лишь о том, что после его приема наблюдается более длительный эффект. За счет длительного воздействия казеин превосходно препятствует катаболизму и укрепляет кости за счет высокого уровня кальция.

1. Запасающая функция считается отличительной особенностью, которая объясняется природным происхождением. Он в два раза медленнее сывороточного белка расщепляется в организме и обеспечивает равномерное поступление аминокислот, которые он содержит.
2. Данный белок интересует преимущественно любителей спортивных залов и людей, которые стремятся похудеть, поскольку семичасовое ощущение сытости в данном случае очень важно вместе с запасом энергии. Казеин полезно принимать во время длительных перерывов в приеме пищи и перед сном.
3. Казеин хорош при сжигании жиров, поскольку способен устранить голод и дать ощущение сытости на длительное время.
4. Он препятствует разрушению мышечной массы во время сжигания жира.
5. Казеин не содержит жиры и углеводы.

Преимущество казеина перед сывороточным белком на основе исследований

Усвоение организмом

Длительное время вопрос выбора питания для спортсменов был открыт и в частности споры касались выбора между сывороточным белком и казеином. Всем известно, что существуют медленные и быстрые углеводы и в зависимости от скорости усвоения разных углеводных продуктов был создан показатель гликемического индекса.

В середине прошлого века французские ученые задумались над созданием аналогичного показателя по отношению к белкам. Иными словами, им было интересно, зависит ли мышечный рост от скорости абсорбции белков. В то время было проведено ряд экспериментов на здоровых добровольцах, что свидетельствует о максимальной достоверности результатов. В экспериментальных исследованиях участвовали добровольцы бодибилдеры, обладающие достаточным опытом тренировок и не принимающие какие-либо добавки.

Добровольцев разделили на две группы: члены первой принимали сывороточный белок, следовательно, участники второй принимали пищевую добавку с казеином. При этом, никому из культуристов не было известно о том, какие пищевые добавки ему дают. Результаты были более чем однозначными, ведь сывороточный белок усваивался намного быстрее и его отнесли к разряду быстрых белков. Казеин решено было отнести к медленным протеинам, поскольку усваивается он в два раза медленнее.

Уже через полчаса уровень аминокислот в крови участников первой группы достигал своего пика и далее стремительно шел на спад, возвращаясь к прежнему уровню. У испытуемых второй группы высокий уровень концентрации аминокислот в организме наблюдался даже спустя пять часов после приема пищевой добавки.

Благодаря рассматриваемому исследованию было доказано, что именно за счет казеина высокая концентрация аминокислот в крови наблюдается в течение длительного времени.

Увеличение мышечной массы

В 2011 году были проведены исследования, в которых сравнивалась скорость синтеза мышечного белка при однократном и постепенном введении сывороточного протеина. В результате больший эффект дает именно разовый прием. В то же время были проведены исследования, которые доказали более высокую эффективность сывороточного протеина перед казеином, однако рассматриваемые исследования были проведены лишь на пожилых людях. Также были найдены результаты исследований, в которых не было отображено никакой разницы между воздействием на мышечную массу казеина и сывороточного протеина. Данный вопрос остается открытым.

Казеиновый протеин для похудения

Многие исследования подтверждают актуальность использования любого протеина для похудения, поскольку он подавляет аппетит, сохраняет мышечную массу и повышает термогенез. Результаты многих экспериментов свидетельствуют о том, что для повышения термогенеза и сохранения мышечной массы лучше употреблять сывороточный протеин, но для подавления голода именно казеин считается более эффективным, особенно при употреблении за полчаса до еды. Рассматриваемое свойство объясняется наличием высокой концентрации кальция в казеине.

• Для набора мышечной массы казеин важную роль играет во время длительных перерывов между приемами пищи, будь то дневной перерыв в 4 часа или ночной отдых. Нет смысла принимать рассматриваемый протеин сразу же после тренировки, поскольку в данном случае быстрые белки являются более актуальными. Таким образом, при наборе мышечной массы казеин рекомендуется принимать один раз в сутки порцией по сорок граммов перед сном.
• При сжигании жиров основная цель казеина заключается в сохранении мышечной массы и устранении голода. Именно поэтому его необходимо принимать перед сном и между приемами пищи, от двух до четырех раз в сутки по двадцать-тридцать граммов. Лучше всего усваивается казеин в сухом виде, если 30 г растворить в молоке, воде или другой жидкости.

Для смешивания рекомендуется использовать миксер или шейкер. Данный белок обладает натуральным творожным вкусом, который в коктейле можно заглушить чайной ложкой ванильного сахара, ванили, сиропа или какао. На 100 г казеина приходится 360 ккал и в суточном графике при похудении эту ценность необходимо учитывать.

Казеин, как и сыворотка, приходит из коровьего молока. На его долю приходится примерно 80 процентов от общего содержания молочного белка, другие 20 процентов составляет сывороточный белок. Казеин нерастворим, это цельный белок молока.

Казеином часто называют казеинат кальция, включающий в белковую структуру ион кальция.

Преимущества казеина

Преимуществ у казеинового протеина довольно много, особенно у тех, кто придерживается активного режима тренировок. Прежде всего, казеин является белком животного происхождения, что ставит его выше растительных белков, например, соевого, в плане пользы для мышечной гипертрофии после физических нагрузок. Все основные белки молока животных способствуют синтезу мышечного белка, в том числе благодаря активации цели рапамицина млекопитающих (mTOR) и являются полноценными белками (содержат все незаменимые аминокислоты , в том числе BCAA и глютамин).

Побочные действия казеина

Некоторое количество людей страдают аллергией на казеин. Они могут испытывать побочные эффекты, такие как расстройство желудка, боли, диарея, рвота или другие проблемы.

Кроме того, прием большого количества казеина может вызвать некоторые проблемы с пищеварением даже у не страдающих аллергией. Принятый в больших количествах, он может привести к вздутию живота и дискомфорту, особенно у окружающих вас людей.

Введение

Когда говорят, что «жизнь - есть форма существования белковых тел» (Ф. Энгельс), то подразумевают не только то, что наиболее важные составные части человеческого организма состоят из белков (мышцы, сердце, мозг и даже кости содержат значительное количеством белка), но и участие белковых молекул во всех важнейших процессах жизнедеятельности человека. Значение белков определяется не только многообразием их функций, но и их незаменимостью другими пищевыми веществами. Если жиры и углеводы в той или иной степени взаимозаменяемы, то белки компенсировать чем-либо невозможно. Поэтому белки считаются наиболее ценными компонентами пищи. Молочные белки более ценны, чем белки мяса и рыбы, и перевариваются быстрее. В своей работе я хочу рассмотреть свойства одного из белков - казеина.

Основные физико-химические свойства казеина

КАЗЕИН (от лат. caseus - сыр), основная белковая фракция коровьего молока; относится к запасным белкам. В коровьем молоке содержание казеина составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока - ок. 80%), в женском - в два раза меньше, также g-казеин (2,5% от всего).

Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод - 53,1, водород - 7,1, кислород - 22,8, азот - 15,4, сера - 0,8, фосфор - 0,8. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом.

Казеин является фосфопротеидом, следовательно, фракции казеина содержат остатки фосфорной кислоты (органический фосфор), присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью (О-Р)

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Казеин - комплекс 4 фракций: ? s1 , ? s2 , ?, ?. Фракции имеют различный аминокислотный состав и отличаются друг от друга заменой одного или двух аминокислотных остатков в полипептидной цепи. ? s - и? - Казеины наиболее чувствительны к ионам кальция и в присутствии их они агрегируют и выпадают в осадок. ? - Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным. ? s - и? - казеину. Однако? - казеин чувствителен к сычужному ферменту и под его воздействием распадается на 2 части: гидрофобный пара -?-казеин и гидрофильный макропротеид.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл (NH 2 , COOH, ОН и др.), связывают значительное количество воды -- около 3,7 г на 1 г белка. Способность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свойства. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других факторов. Они имеют большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл в молоке. Гидрофильные свойства казеина влияют на способность кислотного и кислотно-сычужного сгустка удерживать и выделять влагу. Изменение гидрофильных свойств казеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в процессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальций фосфатного комплекса (ККФК). В состав ККФК также входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Изучена первичная структура всех казеинов и их физико-химических свойств. Эти белки имеют молекулярную массу около 20 тыс., изоэлектрическую точку (рI) ок. 4,7. Содержат повышенные количества пролина (полипептидная цепь имеет b-структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатки фосфорной кислоты (обычно в виде Са-соли) образуют сложноэфирную связь главным образом с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный казеин - белый порошок без вкуса и запаха, практически не растворим в воде в воде и органических растворителях, растворяется в водных растворах солей и разбавленных щелочей, из которых выпадает в осадок при подкислении. Казеин обладает способностью к створаживанию. Этот процесс имеет ферментативную природу. У новорожденных в желудочном соке содержится особая протеиназа - реннин, или химозин, который отщепляет от (-казеина гликопептид с образованием так называемого пара - казеина, обладающего способностью к полимеризации. Этот процесс - первая стадия створаживания всего казеина. У взрослых животных и человека образование пара - казеина происходит в результате действия пепсина. По способности к створаживанию казеин сходен с фибриногеном плазмы крови, который при действии тромбина превращается в легко полимеризующийся фибрин. Считается, что фибриноген является эволюционным предшественником казеина. Способность к створаживанию имеет большое значение для эффективной ассимиляции новорожденными молока, т. к. обеспечивает его задержку в желудке. Казеин легко доступен для пищеварительных протеиназ уже в нативном состоянии, в то время как все глобулярные белки приобретают это свойство при денатурации. При частичном протеолизе казеина, происходящем при ассимиляции молока новорожденными, образуются физиологически активные пептиды, регулирующие такие важные функции, как пищеварительную, кровоснабжение мозга, активность центральной нервной системы и др. Для выделения казеина снятое молоко подкисляют до рН 4,7 что вызывает выпадение казеина в осадок. Казеин содержит все необходимые организму аминокислоты (в т. ч. незаменимые), является главной составной частью творога и сыра; служит пленкообразователем в производстве клеев и клеевых красок, а также сырьем для пластмасс и волокон.

Казеин подобно всем белкам обладает амфотерными свойствами -- способен проявлять как кислые, так и щелочные свойства.

При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего способен реагировать с кислотами:

Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается положительно.

В молоке казеин имеет явно выраженные кислые свойства. Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты легко взаимодействуют с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na + -, К + , Са 2+ , Mg 2+), образуя казеинаты.

Свободные аминогруппы казеина могут взаимодействовать с альдегидами, например с формальдегидом:

Эта реакция лежит в основе определения содержания белков в молоке методом формольного титрования.

Страница 1

Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно крупных коллоидных частиц - мицелл - которые имеют рыхлую структуру, они сильно гидратированы.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н2О (гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.

Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина является β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой кислот, положительных зарядов и основных свойств - å-аминогрупп лизина, гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам - в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.

Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.

Своими полярными группами и пептидными группировками главных цепей казеин связывает значительное количество Н2О - не более 2 ч. на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку) кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой обработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеином и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е. консистенция готового продукта.

Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые свойства.

СООН СОО-

Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca+2 , Mg+2) образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н2О, щелочноземельные нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки при производстве пищевых продуктов.

Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом, например с формальдегидом:

R − NH2 + 2CH2O → R − N

Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом формального титрования.

Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь S-аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования:

R - NH2 + C – R R - N = CH - R + H2O

альдозиламин

Для практики молочной промышленности особый интерес представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению). Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного), гидроколлоидов (пектин).

В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н2 выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин - это смесь наоборот казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного творога кислота образуется в молоке биохимическим путем - культурами микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования. Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот, выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин - рыхлый и зернистый, сернокислотный - зернистый и слегка сальный; соляно-кислый - вязкий и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот. Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с рН 6,6 свертывается при температуре 150оС - за несколько секунд, при температуре 130оС более чем за 20 минут, при 100оС - в течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.

Жидкостно-жидкостная хроматография
Хроматография - это физико-химический метод разделения и анализа смесей газов, паров, жидкостей или растворенных веществ сорбционными методами в динамических условиях. Метод основан на ра...

Тантал
В честь древнего героя Тантала назван металл, зна­чение которого в наши дни неизменно растет. С каждым годом расширяется круг его применений, а вместе с этим и потребность в нем. Однако руды его ре...